Struct Prot

Salut!
Qq ptites questions :
-dans la partie cristallographie : ° Ca marche comment un synchroton? ° Les indices de miller ca correspond a quoi?
-dans la partie IR : ° Ca consiste en quoi la déconvolution? ° Dans les exemples d'étude d'orientation des protéines dans la bicouche on a une fois que le spectre dichroïque correspond a la différence entre le spectre avec polariseur parallèle et spectre avec polariseur perpendiculaire et une fois que le spectre dichroïque correspond a la différence inverse. Qu'en est-il? ° Quel est le principe du dichroïsme circulaire?

Merci beaucouuuu

malheureusemnt, je ne peux pas répondre mais ajouter des questions:
indices de Miller
Transformé de fourier pour la diffraction, comprends pas grand chose
Elle permet de passer de coordonnées spatiales à l'inverse de sa fonction...???? et alors? ça me fait de belles jambes!!
Qui a compris ce ".tutututttuuutt"..?

Moi j'ai noté que les coordonnées de miller correspondent aux "coordonnées de bragg" et donc que la transformée de fourier permet de passer des taches de bragg (coordonnées de miller) en cooordonnées de l'espace et donc permet de déterminer les position des densité electronique. Mais il se peut que ce ne soit pas ca.

En ce qui concerne le dichroisme circulaire, je vois ca demain. Peut être que j'y comprendrai qq chose. Restons optimiste

Moi aussi j'ai des petites questions:

1. dans l'adaptation à la température, il note que qd la Température baisse, on produit des saturases et désaturase pour obtenir des ag saturer. Mais je ne vois pas du tout à quoi servent les désaturase.
2.Comprend pas la réflexion total atténuée dans la spectro IR
3. commment fait on la cristallisation des protéines?
4. Est ce que vous connaissez lzs structures de différents lipides du genre cardiolipines,....

Je pourrais encore en mettre plain d'autres mais bon on va comencer avec ca.

a+

Je peut te repondre juste a une seule question Cindy, les desaturases participent a la formation des doubles liaisons des queues lipidiques des phospholipides membranaires, ce qui augmente leur flexibilité, donc diminution de la regidité membranaire.
Pour le reste....black out total.

alors, pour le dichroisme circulaire: le principe c'est que la lumière va être polarisée. Ensuite lorsqu'elle passe dans l'échantillon, la lumière polarisée est déviée. C'est à dire que le plan de la lumière est déviée soit vers la gauche soit vers la droite. Et j'imagine que la déviation se fait dans des sens différents et à des longueur d'onde différents en fonction que la protéine contient des hélice alpha ou des feuillets beta,... et donc on peut déterminer les sturctures secondaires présentent dans la protéine.
J'espère que c'et ca. Si qq'un pouvait confirmer ce serait gentil

Merci alionka pour ta réponse

Bon ben je trouve qu'il n'y a pas encore assez de question donc j'en rajoute:
Dans les études de reploiement des protéines, le prof écris que tant dans l'approche cinétique que à l'équilibre, il y a augmentation de la fluorescence de l'ANS. Pour l'étude à l'équilibre ca va je comprend, mais pour l'étude cinétique quand on fait une renaturation de la protéine, les domaines hydrophobes de la protéine vont se retrouver à l'intérieur de celles-ci donc ils ne sont pas accessibles à l'ANS???

Bon je sais pas si tout ca est très clair mais bon

Ya moyen de mettre encore un peu plus de questions? hihi on est pas malbarré du totu pr le 27 (23 génét) ,

A mon avis pour l'ANS il voulait dire qu'il y a augmentation de la fluorescence quand on passe par le stade molten globule. Comme on passe par ce stade lors de la dénaturation et de la renaturation, il y a augmentation de fluorescence dans les 2 cas...

je ne suis pas sure de la definition du dichroisme circulaire de Cindy. Voila j'ai trouvé une animation, on comprend mieux, je pense.
http://www.enzim.hu/~szia/cddemo/edemo7.htm

Bonjour tout le monde.
Voici quelques sites que j'ai trouvé et qui pourront p-ê vous aider dans vos questions:

-http://fr.wikipedia.org/wiki/Rayonnement_synchrotron
-idem .../wiki/VDF
-www.culture.gouv.fr/culture/conservation/fr/methodes/diffra_x.htm
-http://gfev.univ-tln.fr/cristallo/IndMILLER.htm

Voilà...

Voici quelques questions que j me pose et k vs n'avez pas encore posées...:

-Dans les exemples de RMN, j'ai noté que pour le carbone alpha par ex le pic est rouge car négatif!!!Qqn peut-il m'expliquer car je capte pas!!
-Dans la spectro IR, j ai essayé de trouver la fréquence du stretching ND à partir de l'équation qu'à donner le prof au cours mais je suis pas arrivée au bon résultat (1450). Qqn y est -il arrivé et, si oui, peut il m'expliquer son raisonnement?
-Croyez vous k on doit connaître les détails comme par ex le fonctionnement de la trypsine à la dia 8 du cours???

Voilà, bonne soirée à tous et d'avance bonne merde!!

ND? c'est azote et quoi comme atome???

D = deutérium. J'ai pas essayé de faire le calcul... Désolée.
Moi j'ai pas étudié des détails comme celui-la... J'ai juste retenu que la structure de la trypsine est similaire a celle de la chymotrypsine et élastase et que leur fonction est aussi quasi identique.
Merci pour les différents liens!

hello,

j'ai fait le calcul et j'arrive à +- 1130 mais !! il a dit qu c'était très approximatif car on considère ici des k égaux or ils ne le sont pas tout à fait!

Alionka, tu pourrais pas faire un rapide résumé de ce que tu comprends pr le dichroïsme circulaire pcq je m'en sors pas...
Dans la diffraction des rayons X, pr le facteur de qualité R, c'est quoi F observé et F calculé?
Pff il n'y a aucune technique que je comprends parfaitement...Déprimant

Pour le dichroisme j sais pas t dire + que c ke cindy a dja dit et pr R j en sais rien!!
Je n'ai aucune note sur la spectro RMN 3D dc j comprends rien.
Qqn peut-il m'éclairer??

Ce que voulais dire c'est que le dichroisme circulaire mesure la difference entre la polarisation circulaire gauche de la lumière avec la polarisation circulaire droite de la lumière. Ce que Cindy a dit ressemble plus a la polarisation linéaire de la lumière. Enfin, il me semble...

il y a qqun qui a demandé comment of cristallise une protéine.
Si ça vous interesse:
http://www.lbpa.ens-cachan.fr/bentley/cristallogenese.html

merci beaucoup pour tous ces liens internet
j'espère qu'il n'ira pas trop dans les détails demain (on peut toujours réver)

Pour la RMN 3D, c'est comme la 2D sauf que le spectre montre un autre déplacement chimique en plus (pour un autre atome). Donc par exemple en RMN 2D homonucléaire H1-H1 on peut avoir 2 groupes (ex NH) qui ont le même déplacement chimique pour le H1. Sur le graphe on ne verra alors qu'un point et on ne pourra pas distinguer les 2 groupes. En RMN 3D par contre ces 2 mêmes groupes peuvent avoir un déplacement chimique pour le N15 différent -> on pourra distinguer les 2 groupes.

J'ai cor quelques questions :
- on fait comment la déconvolution?
- dans la partie RMN il y a une dia avec le résumé graphique des NOE's attendus pour différentes structures secondaires. Je comprends rien a cette dia...
- dans l'équation de Karplus l'angle théta est égal à l'angle phi?
- dans la fluorescence (phi F) et (phi F)Q ca correspond a quoi?
- dans le graphe de Stern-Volmer, Fo/F c'est fluo sans quencher/fluo avec quencher?

Merci!

Voici quelques réponses:

Dans l'équation de Karplus, je pense effectivement que théta=phi
j pense ke phiF=intensité d fluo
(phiF)Q=fluo en présence de quencher
On avait vu ce phi dans la partie fluo du cours de svoboda
Dans le graphe de Stern Volmer, F0 est bien = à fluo ss quencher et F= fluo en présence de quencher

He, vous dormez déjà tous ?

en quoi DOX intervient-il au niveau du cycle catalytique de MRP1?

Merci

tu te casse la tete avec ce genre de details. C'est quoi DOX déjà?

DesOXyribonucléotide, je crois
voudrais comprendre comment il interagit
enfin, c vrai qu'il y a peut-être des choses plus importantes!

wouuuuaiiiiiiiiiis
comprend rien, comprend rien ce cours est trop mal foutu